NRicher™ C
货号：NRCO-50
品牌：Biotech Support Group
产品特性
用于补体级联相关蛋白的富集
可从动物或人血清/血浆或细胞裂解液中富集补体级联相关蛋白
非抗体来源，具有物种普适性
Bead格式兼容自动化系统
| 规格 | 价格 |
|---|---|
| 50 preps | ￥咨询 |
产品咨询：info@biopcr.com
产品订购：sales@biopcr.com
技术支持：tech@biopcr.com
服务热线：400-860-6200
详细介绍
产品名称：NRicher™ C
别名：NRicher C - Enrichment of Complement Cascade Related Proteins；NRicher C-补体级联相关蛋白富集试剂
NRicher™ C
补体级联相关蛋白富集试剂
• 采用化学衍生珠耗材，由于非抗体来源，具有物种普适性，不限制物种
• 可从动物或人血清/血浆或细胞裂解液中富集补体级联相关蛋白，白蛋白去除率>90%
• 无需特殊仪器，仅需常规微量离心机即可
• Bead格式兼容自动化系统
• 支持珠上酶解以用于LC-MS分析，也可选择洗脱后进行其他酶解，或用于其他功能分析，酶活或免疫分析
补体级联是免疫系统的重要组成部分，提供强大的宿主监视功能，保护机体免受入侵微生物侵害。它还能与抗体协同作用，促进B细胞和T细胞活化，从而对适应性免疫应答产生重要影响。细胞内活性补体系统——Complosome，已被证明在调节T细胞反应、细胞生理学（如代谢）以及炎性疾病进程中发挥着关键作用。补体失调与多种慢性疾病相关，例如年龄相关性黄斑变性、阵发性睡眠性血红蛋白尿症（PNH），以及神经、心血管和肿瘤疾病。在急性炎症状态下，过度活跃的补体可能导致个体不良预后，这在住院的Covid-19患者中已被观察到。
补体系统由50多种循环蛋白和膜蛋白组成，约占血浆总蛋白质量的5%。大多数补体蛋白以无活性前体（酶原）形式在血液中循环，一旦被触发，便会通过蛋白水解级联反应被激活。尽管教科书描述了三条激活途径（经典途径、凝集素途径和旁路途径）最终形成C3转化酶蛋白复合物，但补体系统还与凝血系统相互关联，以清除受损组织、激活血小板并在损伤时促进止血。反之，补体也可直接被凝血过程衍生的蛋白水解酶激活（凝血酶、激肽释放酶）。补体激活会产生多种效应，包括：调理病原体或受损的自身细胞以增强吞噬作用；产生过敏毒素C3a和C5a；募集白细胞至炎症部位；以及级联反应的终末环节——在细胞表面组装膜攻击复合物（MAC）。
补体级联的终末端来源于C3转化酶的蛋白水解产物——C5b，它依次募集C6、C7、C8和C9，组装成膜攻击复合物（MAC）。该复合物也被称为“末端补体复合物”，其形成始于C5b-7插入细胞膜，随后捕获C8并诱导C9环状聚合——每个孔道可聚合多达18个C9分子。终末膜攻击复合物会在入侵病原体或靶细胞的细胞膜上穿孔，当足够数量的膜攻击复合物（MAC）孔形成时，细胞会因渗透性裂解而死亡。然而，亚致死剂量的MAC所产生的效应与致死剂量显著不同，包括促进细胞黏附、聚集、趋化、细胞分裂以及细胞外囊泡的释放。
在这一关键环节中，补体系统必须在激活与抑制之间保持精妙的平衡，以便在必要时激活以对抗感染因子或修饰的自身/宿主组织，同时保护健康的自身/宿主组织。这种保护作用通过调节蛋白和抑制因子的协同作用系统性实现，从而确保对正常健康至关重要的细胞和组织的完整性。尽管补体系统在疾病和健康中如此重要，但目前可用于临床实践的生物标志物却十分有限：目前主要采用总C3和C4免疫测定，并在怀疑缺陷时测定补体活性（CH50溶血测定）。蛋白质组学研究有望为急慢性疾病发现新的补体生物标志物。
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补体级联相关蛋白富集试剂
• 采用化学衍生珠耗材，由于非抗体来源，具有物种普适性，不限制物种
• 可从动物或人血清/血浆或细胞裂解液中富集补体级联相关蛋白，白蛋白去除率>90%
• 无需特殊仪器，仅需常规微量离心机即可
• Bead格式兼容自动化系统
• 支持珠上酶解以用于LC-MS分析，也可选择洗脱后进行其他酶解，或用于其他功能分析，酶活或免疫分析
补体级联是免疫系统的重要组成部分，提供强大的宿主监视功能，保护机体免受入侵微生物侵害。它还能与抗体协同作用，促进B细胞和T细胞活化，从而对适应性免疫应答产生重要影响。细胞内活性补体系统——Complosome，已被证明在调节T细胞反应、细胞生理学（如代谢）以及炎性疾病进程中发挥着关键作用。补体失调与多种慢性疾病相关，例如年龄相关性黄斑变性、阵发性睡眠性血红蛋白尿症（PNH），以及神经、心血管和肿瘤疾病。在急性炎症状态下，过度活跃的补体可能导致个体不良预后，这在住院的Covid-19患者中已被观察到。
补体系统由50多种循环蛋白和膜蛋白组成，约占血浆总蛋白质量的5%。大多数补体蛋白以无活性前体（酶原）形式在血液中循环，一旦被触发，便会通过蛋白水解级联反应被激活。尽管教科书描述了三条激活途径（经典途径、凝集素途径和旁路途径）最终形成C3转化酶蛋白复合物，但补体系统还与凝血系统相互关联，以清除受损组织、激活血小板并在损伤时促进止血。反之，补体也可直接被凝血过程衍生的蛋白水解酶激活（凝血酶、激肽释放酶）。补体激活会产生多种效应，包括：调理病原体或受损的自身细胞以增强吞噬作用；产生过敏毒素C3a和C5a；募集白细胞至炎症部位；以及级联反应的终末环节——在细胞表面组装膜攻击复合物（MAC）。
补体级联的终末端来源于C3转化酶的蛋白水解产物——C5b，它依次募集C6、C7、C8和C9，组装成膜攻击复合物（MAC）。该复合物也被称为“末端补体复合物”，其形成始于C5b-7插入细胞膜，随后捕获C8并诱导C9环状聚合——每个孔道可聚合多达18个C9分子。终末膜攻击复合物会在入侵病原体或靶细胞的细胞膜上穿孔，当足够数量的膜攻击复合物（MAC）孔形成时，细胞会因渗透性裂解而死亡。然而，亚致死剂量的MAC所产生的效应与致死剂量显著不同，包括促进细胞黏附、聚集、趋化、细胞分裂以及细胞外囊泡的释放。
在这一关键环节中，补体系统必须在激活与抑制之间保持精妙的平衡，以便在必要时激活以对抗感染因子或修饰的自身/宿主组织，同时保护健康的自身/宿主组织。这种保护作用通过调节蛋白和抑制因子的协同作用系统性实现，从而确保对正常健康至关重要的细胞和组织的完整性。尽管补体系统在疾病和健康中如此重要，但目前可用于临床实践的生物标志物却十分有限：目前主要采用总C3和C4免疫测定，并在怀疑缺陷时测定补体活性（CH50溶血测定）。蛋白质组学研究有望为急慢性疾病发现新的补体生物标志物。
